English
فصلنامه میکروبیولوژی کاربردی در صنایع غذایی
مشاهده جزئیات مقاله
دانلود فایل مقاله :
( 68 بازدید ) ( 7 دانلود )
اطلاعات انتشار : دوره 7 - شماره 2
نوع مقاله : مقالة‌ تحقيقي‌ (پژوهشي‌)
محورهای مقاله : پژوهشی
عنوان مقاله : بررسی تأثیر کیفی آنزیم آسپرژیلوپپسین بر تجزیه پروتئین گلوتن در خمیر آرد گندم
خلاصه مقاله : درحال حاضر نان بیشتر رژیم غذایی مردم را تشکیل می‌دهدو یک رژیم غذایی فاقد گلوتن مادام‌العمر در حال حاضر تنها درمان موجودبرای مقابله با عدم تحمل گلوتن است؛ بنابراین، متخصصان غذا دائماً در حال یافتن راه‌هایی برای تولید و بهبود کیفیت نان بدون گلوتن هستند.این مطالعه برای ارزیابی کیفی اثر آنزیم پروتئاز آسپرژیلوپپسین بر تخریب گلوتن در طی تخمیر خمیر گندم انجام‌شده است. اثرات کیفی اسپرژیلوپپسینبیان‌شده در مخمر نانوایی بر روی پروتئین گلوتن و بر خصوصیات رئولوژیکی خمیر آرد گندم موردبررسی قرار گرفت و خصوصیات رئولوژیکی خمیر توسط دستگاه رئومتر اندازه‌گیری شد. علاوه بر این، آزمایش‌ها اولیه آرد مانند اندازه‌گیری میزان فیبر خام، چربی، رطوبت، گلوتن مرطوب، پروتئین، pH، خاکستر ارزیابی شدمخمر حاوی آنزیم پروتئاز توانست با تولید این آنزیم از گلوتن موجود در محیط کشت سنتزی به‌عنوان تنها منبع نیتروژن، کربن و انرژی استفاده و رشد کند اما سویه­های کنترل نتوانستند روی محیط کشت حاوی گلوتن رشد نکردند. نمونه‌های تهیه‌شده با مخمر مهندسی‌شده خمیر دارای الاستیسیته کم، بدون تولید گاز، بافت نسبتا شل و بدون بوی خاصی بود که تائید کرد که شبکه گلوتن تشکیل نشده است. سرانجام، مطالعه خصوصیات رئولوژیکی خمیر نشان داد که این آنزیم بر الاستیسیته و بافت خمیر تأثیر می‌گذاردبرای این منظور، در اینجا اثرات آنزیم آسپرژیلوپپسین به‌طور مؤثر نشان داد که توانایی تخریب شبکه گلوتنی را دارا هست؛ بنابراین، امکان تولید نان باکیفیت بالا از تیمار آرد گندم با آسپرژیلوپپسین نشان داده‌شده است. برای بهبود کیفیت خمیر تهیه‌شده با مخمر مهندسی‌شده می‌توان از هیدروکلوئید­ها استفاده کرد.
کلمات کلیدی : آنزیم پروتئاز، آرد گندم، خواص رئولوژیکی، گلوتن، رئومتر، مخمر نانوایی
منابع : 1.             Heredia-Sandoval NG, Valencia-Tapia MY, Calderón de la Barca AM, Islas-Rubio ARJF. Microbial proteases in baked goods: modification of gluten and effects on immunogenicity and product quality. 2016;5(3):592.             Balakireva AV, Zamyatnin AAJN. Propertiesof gluten intolerance: gluten structure, evolution, pathogenicity and detoxification capabilities. 2016;8(10):6443.             Shan L, Molberg Ø, Parrot I, Hausch F, Filiz F, Gray GM, et al. Structural basis for gluten intolerance in celiac sprue. 2002;297(5590):2275-9.4.             Singh P, Arora A, Strand TA, Leffler DA, Catassi C, Green PH, et al. Global prevalence of celiac disease: systematic review and meta-analysis. 2018;16(6):823-36. e25.             Alhassan E, Yadav A, Kelly CP, Mukherjee RJC, gastroenterology m, hepatologyNovel nondietary therapies for celiac disease. 2019;8(3):335-456.             Walter T, Wieser H, Koehler PJEFR, Technology. Degradation of gluten in rye sourdough products by means of a proline-specific peptidase. 2015;240(3):517-247.             Diefenthal T, Dargatz HJWJoM, Biotechnology. Rapid purification of proline-specific endopeptidase from Flavobacterium meningosepticum heterologously expressed in Escherichia coli. 1995;11(2):209-128.             Moreno Amador MdL, Arévalo-Rodríguez M, Durán EM, Martinez Reyes JC, Sousa Martin CJPo. A new microbial gluten-degrading prolyl endopeptidase: Potential application in celiac disease to reduce gluten immunogenic peptides. 2019;14(6):e02183469.             Shetty R, Vestergaard M, Jessen F, Hägglund P, Knorr V, Koehler P, et al. Discovery, cloning and characterisation of proline specific prolyl endopeptidase, a gluten degrading thermo-stable enzyme from Sphaerobacter thermophiles. 2017;107:57-6310.          Stenman S, Lindfors K, Venäläinen J, Hautala A, Männistö P, Garcia‐Horsman J, et al. Degradation of coeliac disease‐inducing rye secalin by germinating cereal enzymes: diminishing toxic effects in intestinal epithelial cells. 2010;161(2):242-911.          Tye-Din JA, Anderson RP, Ffrench RA, Brown GJ, Hodsman P, Siegel M, et al. The effects of ALV003 pre-digestion of gluten on immune response and symptoms in celiac disease in vivo. 2010;134(3):289-9512.          Mitea C, Havenaar R, Drijfhout JW, Edens L, Dekking L, Koning FJG. Efficient degradation of gluten by a prolyl endoprotease in a gastrointestinal model: implications for coeliac disease. 2008;57(1):25-3213.          Edens L, Dekker P, Van Der Hoeven R, Deen F, de Roos A, Floris RJJoA, et al. Extracellular prolyl endoprotease from Aspergillus niger and its use in the debittering of protein hydrolysates. 2005;53(20):7950-7.14.          Stepniak D, Spaenij-Dekking L, Mitea C, Moester M, de Ru A, Baak-Pablo R, et al. Highly efficient gluten degradation with a newly identified prolyl endoprotease: implications for celiac disease. 2006;291(4):G621-G915.          Fathi Z, Tramontin LRR, Ebrahimipour G, Borodina I, Darvishi FJFYR. Metabolic engineering of Saccharomyces cerevisiae for production of β-carotene from hydrophobic substrates. 2021;21(1):foaa06816.          Lee JA, Chee HYJM. In vitro antifungal activity of equol against Candidaalbicans. 2010;38(4):328-3017.          Pfaller MA, Burmeister L, Bartlett M, Rinaldi MJJocm. Multicenter evaluation of four methods of yeast inoculum preparation. 1988;26(8):1437-41 18. رسول نیکنام، علی ایاسه و بابک قنبر زاده. خواص رئولوژیکی پایا و دینامیک امولسیون­های حاوی صمغ دانه بارهنگ استخراج‌شده با پیش تیمار فراصوت. علم صنایع غذایی ایران. 1397; شماره 83 دوره 15.19.          Biesiekierski JRJJog, hepatology. What is gluten? 2017;32:78-8120.          Islam S, Yu Z, She M, Zhao Y, Ma WJFoAS, Engineering. Wheat gluten protein and its impacts on wheat processing quality. 2019;6(3):279-8721.          Janssen G, Christis C, Kooy-Winkelaar Y, Edens L, Smith D, van Veelen P, et al. Ineffective degradation of immunogenic gluten epitopes by currently available digestive enzyme supplements. 2015;10(6):e012806522.          Pinto-Sánchez MI, Smecuol EC, Temprano MP, Sugai E, González A, Moreno ML, et al. Bifidobacterium infantis NLS super strain reduces the expression of α-defensin-5, a marker of innate immunity, in the mucosa of active celiac disease patients. 2017;51(9):814-723.          Darwish G, Helmerhorst EJ, Schuppan D, Oppenheim FG, Wei GJSr. Pharmaceutically modified subtilisins withstand acidic conditions and effectively degrade gluten in vivo. 2019;9(1):1-1024.          Kerpes R, Fischer S, Becker TJTiFS, Technology. The production of gluten-free beer: Degradation of hordeins during malting and brewing and the application of modern process technology focusing on endogenous malt peptidases. 2017;67:129-3825.          Rizzello CG, Curiel JA, Nionelli L, Vincentini O, Di Cagno R, Silano M, et al. Use of fungal proteases and selected sourdough lactic acid bacteria for making wheat bread with an intermediate content of gluten. 2014;37:59-6826.          Mandile R, Picascia S, Parrella C, Camarca A, Gobbetti M, Greco L, et al. Lack of immunogenicity of hydrolysed wheat flour in patients with coeliac disease after a short‐term oral challenge. 2017;46(4):440-627.          Schalk K, Lang C, Wieser H, Koehler P, Scherf KAJSr. Quantitation of the immunodominant 33-mer peptide from α-gliadin in wheat flours by liquid chromatography tandem mass spectrometry. 2017;7(1):1-1228.          Montserrat V, Bruins MJ, Edens L, Koning FJFc. Influence of dietary components on Aspergillus niger prolyl endoprotease mediated gluten degradation. 2015;174:440-529.          Kang C, Yu X-W, Xu YJJoIM, Biotechnology. Cloning and expression of a novel prolyl endopeptidase from Aspergillus oryzae and its application in beer stabilization. 2015;42(2):263-72.30           Kang C, Yu X-W, Xu YJJoIM, Biotechnology. Gene cloning and enzymatic characterization of an endoprotease Endo-Pro-Aspergillus niger. 2013;40(8):855-6431.          Akeroyd M, van Zandycke S, den Hartog J, Mutsaers J, Edens L, van den Berg M, et al. ANPEP, proline-specific endopeptidase, degrades all known immunostimulatory gluten peptides in beer made from barley malt. 2016;74(2):91-932.          Šebela M, Řehulka P, Kábrt J, Řehulková H, Oždian T, Raus M, et al. Identification of N‐glycosylation in prolyl endoprotease from Aspergillus niger and evaluation of the enzyme for its possible application in proteomics. 2009;44(11):1587-9533.          Rodrigues M, Yonamine GH, Satiro CAFJBg. Rate and determinants of non-adherence to a gluten-free diet and nutritional status assessment in children and adolescents with celiac disease in a tertiary Brazilian referral center: a cross-sectional and retrospective study. 2018;18(1):1-834.          Scherf KA, Wieser H, Koehler PJFRI. Novel approaches for enzymatic gluten degradation tocreate high-quality gluten-free products. 2018;110:62-7235.          Capparelli R, Ventimiglia I, Longobardo L, Iannelli DJCPATJotISfAC. Quantification of gliadin levels to the picogram level by flow cytometry. 2005;63(2):108-1336.          Dvorak J, Horn MJIjfp. Serine proteases in schistosomes and other trematodes. 2018;48(5):333-4437.          Di Cagno R, De Angelis M, Auricchio S, Greco L, Clarke C, De Vincenzi M, et al. Sourdough bread made from wheat and nontoxic flours and started with selected lactobacilli is tolerated in celiac sprue patients. 2004;70(2):1088-96


نویسندگان مقاله :
نویسندهترتیب نویسندهدانشگاه / سازمان/ موسسهدانشگاه / سازمان/ موسسه ( لاتین )سمتپست الکترونیکیمدرک تحصیلی
غلامحسین ابراهیمی پور
(نویسنده مسئول)
2     
منصوره هوشیار 1     
کاوه بقایی 3     
دسترسی سریع

کلیه حقوق این وب سایت برای فصلنامه میکروبیولوژی کاربردی در صنایع غذایی محفوظ می باشد .